Vakuoläre H+-ATPasen (V-ATPasen) kommen bei Eukaryonten in den Membranen "saurer Organellen" und/oder der Plasmamembran vieler Zellen vor. Eine wesentliche Funktion des V-ATPase-getriebenen H+-Transports über die Plasmamembran ist die Bildung eines elektrochemischen Protonengradienten, dessen Energie für den Membrantransport anderer Ionen genutzt wird. Diese V-ATPase-vermittelte Energetisierung der Plasmamembran spielt eine wichtige Rolle bei transepithelialen Ionentransportvorgängen in Malpighischen Gefäßen, cuticularen Haarsensillen und Speicheldrüsen vieler Insekten.Die Speicheldrüsen von Calliphora vicina sind ein exzellentes Modell, um die weitgehend unverstandenen Mechanismen der Regulation vakuolärer H+-ATPasen zu untersuchen. Die Sekretion des KCl-reichen Speichels von Calliphora wird durch das Hormon Serotonin stimuliert, welches parallel zwei G-Protein gekoppelte Signalkaskaden (cAMP-Weg und IP3 Kaskade) aktiviert. Der Serotonin-induzierte Anstieg der cAMP Konzentration aktiviert eine V-ATPase in der Apikalmembran der Epithelzellen, um einen nH+/K+-Antiporter für den K+ Auswärtstransport zu treiben) Auf welche Weise cAMP die Aktivität der V-ATPase reguliert, und welche Transmitter möglicherweise noch zwischen Serotonin-Stimulierung und V-ATPase Aktivität vermitteln, ist nicht bekannt. Wesentliches Ziel meiner Arbeit ist die Charakterisierung der Mechanismen, welche die V-ATPase nach Serotonin-Stimulierung regulieren.